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El receptor de hormona foliculoestimulante (FSH-R en inglés) pertenece a la familia de receptores acoplados a proteína G. Son complejos proteicos transmembrana caracterizados por siete hélices hidrófobas insertadas en la membrana celular con dominios intracelulares y extracelulares de variables dimensiones en función del tipo de ligando. La porción intracelular del receptor de FSH está acoplado a una proteína G y, una vez que la hormona es activada por la interacción hormonal con el dominio extracelular, inicia una cascada de eventos que lleva finalmente a específicos efectos biológicos de la gonadotrofina. Tras dos décadas de investigación usando aproximaciones bioquímicas clásicas, el cDNA del receptor de FSH fue clonado en 1990, el último en un grupo de receptores glicoproteicos relacionados con hormonas. Poco después las primeras mutaciones fueron descritas, con un impacto en el fenotipo reproductivo. El nuevo conocimiento emergente de las mutaciones naturales y de trabajo molecular in vitro han proporcionado comprensión en aspectos fisiológicos y fisiopatológicos de la FSH.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Propiedades bioquímicas del R-FSH == Las primeras evidencias que las gónadas poseen sitios de unión específicos para la FSH datan del inicio de los años 70. El estudio más temprano, hecho sobre testículo de rata usando FSH humana marcada con tritio modificado, mostraron las características del receptor de FSH. La unión hormonal fue rápida, específica, saturable y dependiente de la temperatura. Los sitios de unión a la FSH fueron encontrados solo en el epitelio seminífero, asociado a la membrana celular, y con propiedades proteicas en la naturaleza. Finalmente, el receptor de FSH de rata no mostró rechazo a la FSH y pudo unirse a la hormona aun siendo de otra especie. En los siguientes años varios grupos de investigación trataron de aislar y describir los receptores de FSH. Estos experimentos clásicos aún representan la mayor contribución a la investigación sobre los receptores de FSH. El estudio original dirigido a aislar y purificar el receptor de FSH estaba basado exclusivamente en tejido testicular. Muchos estudios sobre la caracterización de los sitios de unión a la FSH en la era pre molecular fueron realizados sobre receptores de FSH de murinos y bovinos, pero también en aves, en primates no humanos y en humanos.
Fuentes: es.wikipedia.org
Posteriormente también se hicieron estudios sobre los receptores de FSH de otros animales mediante técnicas de la biología molecular. Después de los primeros intentos de aislar el receptor de FSH en ratas y novillos, dos clases de sitios de unión a la FSH fueron detectados, con alta afinidad y baja capacidad y con baja afinidad y alta capacidad, respectivamente. El componente de baja afinidad, sin embargo, era producto de un artefacto, y solo una clase del lugar de unión de alta afinidad pudo ser demostrado en muestras purificadas. La unión específica de la FSH es rápida a temperaturas fisiológicas y alcanza la saturación en 4 horas en todos los sistemas investigados. Los receptores de FSH son particularmente abundantes en los testículos inmaduros bovinos, y la concentración es más alta en novillos comparada con la misma en testículos de rata y humano maduros. El contenido testicular de sitios de unión a la FSH se incrementa con la edad en ratas y bovinos, donde se observa un incremento en plasma de FSH, un aumento del tamaño de los testículos y el incremento de la concentración de receptores de LH en la pubertad. Hay muy poca, si bien ninguna, especificidad a nivel de especies en la interacción del receptor y la FSH, lo que muestra similares características de ambas moléculas en todo tipo de sistemas entre especies.
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Respecto a la localización del receptor de FSH, estudios de auto radiografía mostraron que la FSH (previamente marcada) se puede localizar en la superficie de las células de Sertoli y en el exterior de las tight juntions (o uniones estrechas entre células polarizadas). Tras fijaciones hiperosmoticas, la cual produce un encogimiento del compartimento basal de las células, los lugares de unión a la FSH fueron evidentes en espermatogonias, aunque nunca se ha confirmado. Un reciente estudio inmunocitoquímico con un anticuerpo anti receptor de FSH mostró una distribución uniforme de la molécula en la membrana de las células granulosas y en el polo basal de las células de Sertoli alrededor de los espermatogonias. Se mostró que macrófagos intersticiales unían y acumulaban FSH y respondían a la administración de FSH. Las células endoteliales del tejido coronario en el espacio intersticial también fueron teñidas. Si alguna de estas localizaciones está relacionada con el transporte de largas hormonas glicosiladas hacia el lugar donde se tienen que unir al receptor aún está por determinar. Estudio más tempranos mostraron que el receptor de FSH es una glicoproteína y que la interacción con el FSH es parcialmente dependiente de la presencia de fosfolípidos cuando se trabaja en el laboratorio con preparaciones de membranas. De hecho, los receptores acoplados a proteínas G están anclados a la membrana plasmática por acetilaciones de AG o unión de AG a proteínas, que estabilizan la conformación proteica y posiblemente juega un importante rol en la transducción de la señal.
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